Kursplan för Proteiners veckning och funktion

Kursplanen innehåller ändringar
Se ändringar

Kursplan fastställd 2019-02-12 av programansvarig (eller motsvarande).

Kursöversikt

  • Engelskt namnProtein folding and function
  • KurskodBBT005
  • Omfattning7,5 Högskolepoäng
  • ÄgareMPBIO
  • UtbildningsnivåAvancerad nivå
  • HuvudområdeBioteknik
  • InstitutionLIFE SCIENCES
  • BetygsskalaTH - Fem, Fyra, Tre, Underkänd

Kurstillfälle 1

  • Undervisningsspråk Engelska
  • Anmälningskod 08135
  • Max antal deltagare30
  • Sökbar för utbytesstudenterJa

Poängfördelning

0116 Tentamen 4,5 hp
Betygsskala: TH		 4,5 hp
  • 21 Mar 2020 fm SB
  • 10 Jun 2020 fm J
  • 19 Aug 2020 fm J
0216 Inlämningsuppgift 1,5 hp
Betygsskala: UG		 1,5 hp
0316 Laboration 1,5 hp
Betygsskala: UG		 1,5 hp

I program

Examinator

Gå till kurshemsidan (Öppnas i ny flik)

Behörighet

Information saknas

Särskild behörighet

För kurser på avancerad nivå gäller samma grundläggande och särskilda behörighetskrav som till det kursägande programmet. (När kursen är på avancerad nivå men ägs av ett grundnivåprogram gäller dock tillträdeskrav för avancerad nivå.)
Undantag från tillträdeskraven: Sökande med en programregistrering på ett program där kursen ingår i programplanen undantas från ovan krav.

Kursspecifika förkunskaper

Generella kunskaper i kemi, inklusive fysikalisk kemi och grundläggande biokemi

Syfte

Kursen ska ge studenten fördjupad tillämpad och teoretisk kunskap om proteiners biofysik och funktion, särskilt med avseende på veckning och felveckning. Kursen är forskningsnära och syftar till att ge studenten redskap för att kunna planera och genomföra projekt som rör proteiners stabilitet, veckning och funktion. Kursen är därför förberedande för vetenskaplig forskning såväl som för forskning inom läkemedels- och bioteknikindustrin.

Lärandemål (efter fullgjord kurs ska studenten kunna)

  • beskriva och förstå proteiners termodynamiska stabilitet, samt att kunna tillämpa kunskapen för att tolka och beräkna termodynamiska parametrar ur experimentella data.
  • redogöra för energilandskapet för proteiners veckning och felveckning ur ett termodynamiskt perspektiv.
  • förstå och redogöra för olika teoretiska modeller för proteiners veckningskinetik och amyloidbildning för att kunna använda kunskapen för att tolka och utvärdera experimentella data.
  • beskriva och förstå teoretiska principer och praktiska tillämpningar av vanliga och moderna biofysikaliska tekniker som används inom proteinforskning, för att få kunskap att utvärdera och tolka egna såväl som i litteraturen beskrivna experimentella data.
  • kunna föreslå olika experimentella strategier (och bedöma deras tillämplighet) för att självständigt kartlägga ett protein med avseende på dess termodynamiska stabilitet, veckningskinetik och funktion.
  • känna till sambanden mellan proteiners felveckning, amyloidbildning och neurodegenerativa sjukdomar samt att kunna redogöra för amyloida fibrillers struktur och biofysikaliska egenskaper
  • ha god kännedom om och föreståelse för olika biofysikaliska och biokemiska metoder för att detektera och analysera amyloida proteinaggregat för att kunna studera proteinaggregation in vitro och för att känna till och förstå hur motsvarande metodik används för att detektera amyloida proteinaggregat i biologiska prover.
  • känna till förutsättningarna för proteinveckning och stabilitet in vivo för att kunna beskriva hur ett proteins egenskaper påverkas av olika cellulära processer.
  • ha kunskap om olika metoder för att fluorescensmärka proteiner samt känna till deras fördelar och nackdelar på en nivå som gör det möjligt att självständigt föreslå design av fluorescensmärkta proteiner för vecknings- och interaktionsstudier in vitro och in vivo.
  • kunna söka, läsa, kritiskt tolka och diskutera relevant vetenskaplig litteratur inom området.

Innehåll

Grundläggande biofysikaliska egenskaper hos proteiner, energilandskapet för proteinveckning och felveckning, biofysikaliska och biokemiska metoder för att studera proteiner, termodynamisk stabilitet, veckningskinetik, amyloida fibriller: struktur och bildningskinetik, fluorescensinmärkning av proteiner, chaperoner, protein-protein samt protein-ligand interaktioner, metalloproteiner, proteiner in vivo.

Organisation

Föreläsningar med inslag av räkneövning, Litteraturuppgifter med skriftlig redovisning, Laborativt projekt (muntlig och skriftlig redovisning).

Litteratur

Kursen ges mha av den vetenskapliga litteraturen i ämnet och bygger på översikts- och originalartiklar samt ett kurskompendium

Examination inklusive obligatoriska moment

Skriftlig tentamen samt godkända litteraturuppgifter godkänt projekt (inkl. projektredovisning).

Kursplanen innehåller ändringar

  • Ändring gjord på tentamen:
    • 2020-03-09: Plats Plats ändrat från Johanneberg till Samhällsbyggnad av annbe
      [2020-03-21 4,5 hp, 0116]